Pleins feux sur les ribosomes

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N° 270 - Publié le 10 août 2014
© Félix Weis et Reynald Gillet
Carte de cryomicroscopie électronique d’un ribosome bactérien.

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Ces machineries cellulaires essentielles à la vie captent l’attention de plusieurs équipes de chercheurs dans le monde. À Rennes et à Cambridge notamment !

«J’attendais ce moment depuis plusieurs années ! » Dans son laboratoire rennais(1), Reynald Gillet savoure la nouvelle : son collègue et ami Venkatraman Ramakrishnan est l’un des trois scientifiques ayant reçu le Prix Nobel de chimie le 7 octobre dernier. Il a travaillé deux ans avec lui à Cambridge (Grande-Bretagne) à étudier la structure des ribosomes.

Ces machineries cellulaires qui transforment l’information génétique en protéines sont présentes dans toutes les cellules, des bactéries à l’homme. « Les ribosomes bactériens et eucaryotes (cellules humaines notamment) se ressemblent beaucoup, à quelques différences près. C’est sur ces différences que nous travaillons. »

Pour les voir, les chercheurs utilisent des technologies très puissantes : la cristallographie aux rayons X (équipe de Cambridge) ou la cryomicroscopie électronique (laboratoire rennais). Cette dernière permet d’observer des ribosomes de façon dynamique, c’est-à-dire dans des états différents. « 100 000 clichés sont nécessaires pour reconstituer un ribosome en trois dimensions ! » C’est un travail de longue haleine.

Aujourd’hui, c’est l’équipe britannique qui a les honneurs, pour sa carte du ribosome au niveau atomique qui met en évidence les interactions entre les ribosomes et les antibiotiques (la moitié des antibiotiques utilisés ont pour cible les ribosomes des bactéries). « Ce domaine de recherche est très compétitif, mais nous nous connaissons tous et c’est ce qui est stimulant ! », conclut Reynald Gillet.

Reynald Gillet, Tél. 02 23 23 45 07
reynald.gillet [at] univ-rennes1.fr (reynald[dot]gillet[at]univ-rennes1[dot]fr)

(1) Laboratoire Structure et dynamique des macromolécules, UMR 6026 CNRS/Université de Rennes 1.

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